Þegar Alzheimer’s sjúkdómurinn fer að gera vart við sig hjá sjúklingum hafa svokallaðar beta-amyloid skellur dreift úr sér í heilum einstaklingana. Þessar skellur eru tilkomnar vegna rangrar byggingarmyndar beta-amyloid prótínsins.

Eitt af stjórnunartækjum frumnanna til að passa uppá að rétt bygging beta-amyloid peptíðsins verði til er ensím sem heitir BACE1. Þetta ensím klippir forvera beta-amyloid peptíðsins þannig að beta-amyloid verður til. Það væri því einfalt að hindra virkni BACE1 og stöðva þannig framleiðslu peptíðsins sem ekki nær réttir mynd?

Því miður er málið ekki svo einfalt því BACE1 gegnir margvíslegum hlutverkum og þá sér í lagi í þroska taugafrumna. Í músum þar sem ekkert BACE1 er til staðar þroskast taugakerfi þeirra ekki rétt.

Í nýlegri rannsókn sem framkvæmd var í músum var notast við músastofn sem hefur sérstakt afbirgði af BACE1 einsíminu. Músastofninn er með heilbrigt BACE1 framan af en með aldrinum minnkar virkni þess.

Þegar rannsakendur æxluðu saman músum með óvirkt BACE1 og Alzheimer’s-líkan sjúkdóm var því hægt að fylgjast með hvaða áhrif það getur haft að hindra virkni BACE1. Fyrst byrjuðu beta-amyloid skellurnar að myndast í heilum músanna, en þegar líða tók á og BACE1 fór að missa virkni sína virtist ferlinu snúið við.

Beta-amyloid skellurnar byrjuðu að minnka um leið og virkni BACE1 var komin niður í 50% og að lokum þegar engin BACE1 virkni var eftir hurfu skellurnar alveg. Minni og geta músanna til að læra batnaði einnig eftir að skellurnar hurfu, sem bendir til að áhrifum þeirra hafi einnig verið snúið við.

Þetta eru auðvitað frábærar fréttir, en böggull fylgir þó skammrifi. Þó minnið virtist batna ná taugamótin ekki að fullu að jafna sig. Þetta gæti þýtt að sjúkdómseinkennunum er ekki að fullu snúið við.

Þrátt fyrir allt liggur þarna fyrir mikilvæg þekking á virkni prótína sem spila lykilhlutverk í Alzheimer’s og gætu þetta orðið fyrstu skrefin í átt að lyfi sem beint er gegn virkni BACE1.

DeilaShare on FacebookTweet about this on TwitterShare on Google+Share on TumblrShare on LinkedInPin on PinterestEmail this to someone